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https://ri.ufs.br/jspui/handle/riufs/16615| Tipo de Documento: | Dissertação |
| Título : | Obtenção de lipase microbiana a partir de sementes de abóbora e avaliação do potencial de imobilização da enzima |
| Otros títulos : | Microbial lipase production through pumpkin seeds and evaluation of the enzyme immobilization potential |
| Autor : | Santos, Rafaela Cristiane Andrade |
| Fecha de publicación : | 15-feb-2011 |
| Director(a): | Aquino, Luciana Cristina Lins de |
| Co-Director(a): | Soares, Cleide Mara Faria |
| Resumen: | As enzimas, devido às suas propriedades catalíticas, vêm sendo largamente utilizadas em processos industriais na forma livre ou imobilizada. Dentre elas destacam-se as lipases, que atuam sobre ligações ésteres presentes em acilgliceróis e podem ser produzidas através da fermentação em estado sólido (FES), possibilitando o aproveitamento de resíduos agroindustriais. O objetivo deste trabalho foi avaliar o potencial da farinha de sementes de abóbora para a obtenção de lipase de Aspergillus niger e posterior imobilização da enzima em matrizes hidrofóbicas. As fermentações foram realizadas segundo planejamento experimental variando-se a umidade do substrato entre 30% e 60% e a temperatura entre 30ºC e 40ºC. A interação entre a temperatura e a umidade foi o parâmetro que mais influenciou o processo fermentativo ao nível de 95% de confiança, sendo os máximos de atividade hidrolítica obtidos em temperatura entre 26,0 e 33,5 °C e umidade inicial do resíduo entre 20% e 30%. A imobilização da lipase pré-purificada por adsorção física em sílica proporcionou maior rendimento (81,85%) dentre as matrizes testadas. A enzima livre apresentou maior atividade hidrolítica em pH 4,0, demonstrando caráter acídico, e em temperatura de 37 °C. Entretanto, quando imobilizada em sílica o pH e temperatura de maior atividade hidrolítica foram 11,0 e 50 °C, respectivamente. A lipase livre apresentou estabilidade em pH 6,0 à 30 °C e o biocatalisador imobilizado (BI) em pHs 4,0; 6,0 e 11,0 à 37 ° C durante quatro horas. Nas condições de hidrólise de azeite de oliva, o BI apresentou menor velocidade máxima de reação (Vmáx =0,020 U/ mg) e menor afinidade pelo substrato, caracterizado pelo maior valor de Km (130,1 mmol) do que os obtidos pela enzima livre (Vmáx =0,028 U/ mg; Km =119,0 mmol). A caracterização bioquímica e os parâmetros cinéticos permitem determinar as condições mais adequadas para aplicações futuras da enzima em processos de interesse industrial. As sementes de abóbora, que possuem cerca de 43% de lipídeos, demonstraram potencial para a utilização como substrato natural em FES visando a obtenção de lipase produzida pelo Aspergillus niger. |
| Resumen : | The enzymes, due to their catalytic properties have been widely used in industrial processes in the free or immobilized forms. Among them, are the lipases, acting on ester bonds presents in acylglycerols and may be produced by solid state fermentation (SSF), allowing the use of agro-industrial residues. The aim of this work was to evaluate the potential of pumpkin seed flour to obtain lipase from Aspergillus niger and subsequent immobilization of the enzyme in hydrophobic matrices. The fermentations were performed according to experimental design varying the substrate moisture between 30 and 60% and the temperature between 30 and 40 °C. The interaction between temperature and moisture was the parameter that most influenced the fermentative process at 95% confidence, with the maximum hydrolytic activity obtained at temperatures between 26,0 and 33,5 °C and initial moisture content of the residue between 20 and 30%. Lipase pre-purified immobilization by adsorption on silica showed highest yield (81,85%) among the tested matrices. Free enzyme showed highest hydrolytic activity at pH 4,0, showing acidic character, and at 37 °C. However, when immobilized on silica the pH and temperature of greater hydrolytic activity were at 11,0 and 50 °C, respectively. Free lipase was stable at pH 6,0 at 30 °C and the immobilized biocatalyst (BI) at pH 4,0, 6,0 and 11,0 at 37 °C for four hours. Under conditions of olive oil hydrolysis, BI showed a lower speed of reaction (Vmáx =0,020 U/ mg) and lower afinity for the substrate, characterized by the higher value of Km (130,1 mmol) than those obtained by the free enzyme (Vmáx =0,028 U/ mg; Km =119,0 mmol). Biochemical characterization and kinetic parameters allow determination of the most appropriate conditions for future applications of the enzyme in processes of industrial interest. Pumpkin seeds, which have about 43% lipids, showed potential for use as natural substrate in SSF in order to obtain lipase from Aspergillus niger. |
| Palabras clave : | Lipase Fermentação em estado sólido Matrizes hidrofóbicas Imobilização Solid state fermentation Hydrophobic matrices Immobilization |
| Área CNPQ: | CIENCIAS AGRARIAS::CIENCIA E TECNOLOGIA DE ALIMENTOS |
| Patrocinio: | Fundação de Apoio a Pesquisa e à Inovação Tecnológica do Estado de Sergipe - FAPITEC/SE Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPES |
| Idioma : | por |
| Institución: | Universidade Federal de Sergipe |
| Programa de Posgrado: | Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentos |
| Citación : | SANTOS, Rafaela Cristiane Andrade. Obtenção de lipase microbiana a partir de sementes de abóbora e avaliação do potencial de imobilização da enzima. 2011. 128 f. Dissertação (Mestrado em Ciência e Tecnologia de Alimentos) – Universidade Federal de Sergipe, São Cristóvão, 2011. |
| URI : | http://ri.ufs.br/jspui/handle/riufs/16615 |
| Aparece en las colecciones: | Mestrado em Ciência e Tecnologia de Alimentos |
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