Microbial lipase obtained from the fermentation of pumpkin seeds: immobilization potential of hydrophobic matrices

Abstract

O objetivo deste trabalho foi avaliar o potencial de imobilização da lipase de Aspergillus niger em sílica por adsorção física e ligação covalente, e realizar a caracterização bioquímica da mesma na forma livre e imobilizada. A lipase foi produzida por fermentação em estado sólido da farinha de sementes de abóbora, contendo 30% de umidade, à temperatura de 30°C em 120h. A seguir, a enzima foi pré-purificada com sulfato de amônio e imobilizada em matriz sol-gel por ligação covalente e adsorção física, obtendo-se nesta última maior rendimento de imobilização (81,88%). A enzima livre apresentou maior atividade hidrolítica em pH 4,0 a 37°C, sendo mais estável em valores de pH entre 6,0 e 7,0 e temperatura de 35°C. A lipase imobilizada por adsorção física apresentou máxima atividade hidrolítica em pH 11,0 e temperatura de 50°C sendo mais estável em pH 11,0 e temperatura de 37°C. Os parâmetros Km e Vmáx foram melhor determinados pela linearização de Hanes-Woolf.