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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.contributor.authorSevero Junior, João Batista-
dc.contributor.authorSouza, Roberto Rodrigues de-
dc.contributor.authorSantana, José Carlos Curvelo-
dc.contributor.authorTambourgi, Elias Basile-
dc.date.accessioned2025-03-10T19:38:14Z-
dc.date.available2025-03-10T19:38:14Z-
dc.date.issued2009-04-
dc.identifier.citationSEVERO JUNIOR, J. B. et al. A study of ion-exchange chromatography in an expanded bed for bovine albumin recovery. Brazilian Archives of Biology and Technology, Curitiba, v. 52, n. 2, p. 427-436, mar./abr. 2009. Disponível em: https://www.scielo.br/j/babt/a/yRWWrWBqRVZydKVFr4snZPz/?format=pdf&lang=en. Acesso em: 10 mar. 2025.pt_BR
dc.identifier.issn1516-8913-
dc.identifier.issn1678-4324-
dc.identifier.urihttps://ri.ufs.br/jspui/handle/riufs/21347-
dc.description.abstractNo presente trabalho foi estudado o efeito da expansão do leito sobre a adsorção de BSA na resina de troca iônica Amberlite IRA 410. O comportamento hidrodinâmico de uma coluna de adsorção em leito expandido sob efeito da adição de biomoléculas, sal e variação da temperatura também foi estudado para obter as condições ótimas de recuperação da BSA sob a resina de troca iônica. A distribuição do tempo de residência mostrou que a HEPT, a dispersão axial e o número de Pecletl aumentaram com a temperatura, altura do leito, porosidade do leito e velocidade linear. A capacidade de ligação da resina aumentou com a expansão do leito. A resina de troca iônica Amberlite IRA 410 mostrou ter afinidade pela BSA, com uma recuperação de 78,36 % da proteína total.por
dc.languageengpt_BR
dc.publisherInstituto de Tecnologia do Paraná - Tecparpt_BR
dc.relation.ispartofBrazilian Archives of Biology and Technologypt_BR
dc.subjectBSAeng
dc.subjectProtein adsorptioneng
dc.subjectBreakthrough curveseng
dc.subjectAmberlite IRA 410 ion-exchange resineng
dc.subjectDistribution residence time studyeng
dc.subjectRichardson-Zack coefficienteng
dc.titleA study of ion-exchange chromatography in an expanded bed for bovine albumin recoverypt_BR
dc.typeArtigopt_BR
dc.identifier.licenseCreative Commons Atribuição-NãoComercial 4.0 Internacional (CC BY-NC 4.0)pt_BR
dc.description.resumoIn the present work, the effect of bed expansion on BSA adsorption on Amberlite IRA 410 ion-exchange resin was studied. The hydrodynamic behavior of an expanded bed adsorption column on effects of the biomolecules and salt addition and temperature were studied to optimize the conditions for BSA recovery on ion-exchange resin. Residence time distribution showed that HEPT, axial dispersion and the Pecletl number increased with temperature and bed height, bed voidage and linear velocity. The binding capacity of the resin increased with bed height. The Amberlite IRA 410 ion-exchange showed an affinity for BSA with a recovery yield of 78.36 % of total protein.pt_BR
dc.description.localCuritibapt_BR
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